Определение и примеры аминокислот

Аминокислоты важны в биологии, биохимии и медицине. Они считаются строительными блоками полипептидов и белков.

Узнайте об их химическом составе, функциях, сокращениях и свойствах.

Аминокислоты

  • Аминокислота – это органическое соединение, характеризующееся наличием карбоксильной группы. группа, аминогруппа и боковая цепь, присоединенные к центральному атому углерода.
  • Аминокислоты используются в качестве предшественников для других молекул в организме. При связывании аминокислот вместе образуются полипептиды, которые могут стать белками.
  • Аминокислоты производятся из генетического кода в рибосомах эукариотических клеток.
  • Генетический код – это код белков, вырабатываемых внутри клеток. ДНК транслируется в РНК. Три основания (комбинации аденина, урацила, гуанина и цитозина) кодируют аминокислоту. Для большинства аминокислот существует более одного кода.
  • Некоторые аминокислоты могут не производиться организмом. Эти «незаменимые» аминокислоты должны присутствовать в рационе организма.
  • Кроме того, другие метаболические процессы превращают молекулы в аминокислоты.

Определение аминокислот

Аминокислота – это тип органической кислоты, которая содержит карбоксильную функциональную группу (-COOH) и аминогруппу (-NH 2 ), а также боковую цепь (обозначенную как R), специфичную для отдельной аминокислоты. Элементы, обнаруженные во всех аминокислотах, – это углерод, водород, кислород и азот, но их боковые цепи могут содержать и другие элементы.

Сокращенное обозначение для амино кислоты могут быть либо трехбуквенным, либо однобуквенным. Например, валин может обозначаться буквой V или val; гистидин – это H или его.

Аминокислоты могут действовать сами по себе, но чаще действуют как мономеры с образованием более крупных молекул. Соединение нескольких аминокислот вместе образует пептиды, а цепь из многих аминокислот называется полипептидом. Полипептиды можно модифицировать и объединять в белки.

Создание белков

Процесс производства белков на основе шаблона РНК называется переводом. Встречается в рибосомах клеток. В производстве белка участвуют 22 аминокислоты. Эти аминокислоты считаются протеиногенными. Помимо протеиногенных аминокислот, есть некоторые аминокислоты, которые не встречаются ни в одном белке. Примером может служить нейромедиатор гамма-аминомасляная кислота. Обычно небелковые аминокислоты участвуют в метаболизме аминокислот.

Трансляция генетического кода включает 20 аминокислот, которые называются каноническими аминокислотами или стандартными аминокислотами. Для каждой аминокислоты серия из трех остатков мРНК действует как кодон во время трансляции (генетический код). Две другие аминокислоты, содержащиеся в белках, – это пирролизин и селеноцистеин.. Они специально кодируются, обычно кодоном мРНК, который в противном случае функционирует как стоп-кодон.

Распространенные орфографические ошибки: ammino acid

Примеры аминокислот: лизин, глицин, триптофан

Функции аминокислот

Поскольку аминокислоты используются для создания белков, большая часть человеческого тела состоит из них. Их численность уступает только воде. Аминокислоты используются для создания множества молекул и используются в нейромедиаторах и транспорте липидов.

Хиральность аминокислот

Аминокислоты кислоты способны к хиральности, где функциональные группы могут находиться по обе стороны от связи CC. В естественном мире большинство аминокислот являются L-изомерами. Есть несколько примеров D-изомеров. Примером является полипептид грамицидин, который состоит из смеси D- и L-изомеров.

Одно- и трехбуквенные сокращения

Аминокислоты, которые наиболее часто запоминаются и встречаются в биохимии:

  • Глицин, Gly, G
  • Валин, Вал, В
  • Лейцин, Лей, L
  • Изоецин, Лей, L
  • Пролин, Про, P
  • Треонин, Thr, T
  • Цистеин, Cys, C
  • Метионин, Met, M
  • Фенилаланин , Phe, F
  • Тирозин, Tyr, Y
  • Триптофан, Trp, W
  • Аргинин, Arg, R
  • Аспартат, Asp, D
  • Глутамат, Glu, E
  • Апарагин, Asn, N
  • Глютамин, Gln , Q
  • Апарагин, Asn, N

Свойства аминокислот

Характеристики аминокислот зависят от состава их боковой R-цепи. Использование однобуквенных сокращений:

  • Полярный или гидрофильный: N, Q, S, T, K, R, H, D, E
  • Неполярные или гидрофобные: A, V, L, I, P, Y, F, M, C
  • Содержат серу: C, M
  • Водородная связь: C, W, N, Q, S, T, Y, K, R, H, D, E
  • Ионизируемый: D, E, H, C, Y, K, R
  • Циклический: P
  • Ароматический: F, W, Y (также H, но не проявляет большого поглощения УФ)
  • Алифатический: G, A, V, L, I, P
  • Образует дисульфидную связь: C
  • Кислый (положительно заряженный при нейтральном pH): D, E
  • Основной (отрицательно заряженный при нейтральном pH): K, R
Оцените статью
recture.ru
Добавить комментарий