Белки – это биологические полимеры, состоящие из аминокислот. Аминокислоты, связанные пептидными связями, образуют полипептидную цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок. Белки имеют сложную форму, включающую различные складки, петли и изгибы. Сворачивание белков происходит спонтанно. Химическая связь между частями полипептидной цепи помогает удерживать белок вместе и придавать ему форму. Есть два основных класса белковых молекул: глобулярные белки и волокнистые белки. Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько из четырех типов белковой структуры.
Четыре типа структуры белка
Четыре уровня структуры белка отличаются от одного другой – по степени сложности полипептидной цепи. Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько типов структуры белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
1. Первичная структура
Первичная структура описывает уникальный порядок, в котором аминокислоты соединяются вместе, образуя белок. Белки состоят из 20 аминокислот. Как правило, аминокислоты обладают следующими структурными свойствами:
- Углерод (альфа-углерод), связанный с четырьмя группами ниже:
- Атом водорода (H)
- Карбоксильная группа (-COOH)
- Амино-группа (-NH2)
- «переменная» группа или «R» группа
Все аминокислоты имеют альфа-углерод, связанный с атомом водорода, карбоксильной группой и аминогруппой. Группа “R” варьируется среди аминокислот и определяет различия между этими мономерами белка. Аминокислотная последовательность белка определяется информацией, содержащейся в клеточном генетическом коде. Порядок аминокислот в полипептидной цепи уникален и специфичен для конкретного белка. Изменение одной аминокислоты вызывает мутацию гена, которая чаще всего приводит к нефункционирующему белку.
2. Вторичная структура
Вторичная структура относится к свертыванию или сворачиванию полипептидной цепи, которая придает белку его трехмерную форму. В белках наблюдаются два типа вторичных структур. Одним из типов является структура альфа (α) спираль . Эта структура напоминает спиральную пружину и закреплена водородными связями в полипептидной цепи. Второй тип вторичной структуры белков – это бета (β) складчатый лист .. Эта структура выглядит складчатой или складчатой и удерживается вместе за счет водородных связей между полипептидными звеньями сложенной цепи, которые лежат рядом друг с другом.
3. Третичная структура
Третичная структура относится к комплексной трехмерной структуре полипептидной цепи белка. Существует несколько типов связей и сил, удерживающих белок в его третичной структуре.
- Гидрофобные взаимодействия в значительной степени способствуют сворачиванию и формированию белка. Группа «R» аминокислоты является либо гидрофобной, либо гидрофильной. Аминокислоты с гидрофильными группами «R» будут искать контакт со своей водной средой, в то время как аминокислоты с гидрофобными группами «R» будут стремиться избегать воды и располагаться к центру белка.
- Водородная связь в полипептидной цепи и между аминокислотными «R» группами помогает стабилизировать структуру белка, удерживая белок в форме, установленной гидрофобными взаимодействиями. .
- Из-за сворачивания белка между положительно и отрицательно заряженными группами “R”, которые находятся в тесном контакте друг с другом, может возникать ионная связь .
- Сворачивание также может приводить к ковалентной связи между группами «R» аминокислот цистеина. Этот тип связывания образует так называемый дисульфидный мостик . Взаимодействия, называемые силами Ван-дер-Ваальса, также способствуют стабилизации структуры белка. Эти взаимодействия относятся к силам притяжения и отталкивания, возникающим между поляризованными молекулами. Эти силы способствуют связыванию, которое происходит между молекулами.
4. Четвертичная структура
Четвертичная структура относится к структуре макромолекулы белка, образованной взаимодействиями между несколькими полипептидными цепями. Каждая полипептидная цепь называется субъединицей. Белки с четвертичной структурой могут состоять более чем из одной белковой субъединицы одного типа. Они также могут состоять из разных субъединиц. Гемоглобин – это пример белка с четвертичной структурой. Гемоглобин, содержащийся в крови, представляет собой железосодержащий белок, связывающий молекулы кислорода. Он содержит четыре субъединицы: две альфа-субъединицы и две бета-субъединицы.
Как определить тип структуры белка
Трехмерная форма белка определяется его первичной структурой. Порядок аминокислот определяет структуру и конкретную функцию белка. Четкие инструкции по порядку аминокислот обозначаются генами в клетке. Когда клетка осознает необходимость синтеза белка, ДНК распадается и транскрибируется в копию РНК генетического кода.. Этот процесс называется транскрипцией ДНК. Затем копия РНК транслируется с образованием белка. Генетическая информация в ДНК определяет конкретную последовательность аминокислот и конкретный производимый белок. Белки являются примерами одного типа биологического полимера. Наряду с белками, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты составляют четыре основных класса органических соединений в живых клетках.