Структура белков и полипептидов

У полипептидов и белков есть четыре уровня структуры. Первичная структура полипептидного белка определяет его вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура

Первичная структура полипептиды и белки – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи со ссылкой на расположение любых дисульфидных связей. Первичная структура может рассматриваться как полное описание всех ковалентных связей в полипептидной цепи или белке.

Самый распространенный способ обозначения первичной Структура состоит в записи аминокислотной последовательности с использованием стандартных трехбуквенных сокращений аминокислот. Например, gly-gly-ser-ala – это первичная структура полипептида, состоящего из глицина, глицина, серина и аланина в таком порядке, от N-концевой аминокислоты (глицин) до C-концевой аминокислоты (аланин ).

Вторичная структура

Вторичная структура – это упорядоченное расположение или конформация аминокислот в локализованных областях полипептида или белка молекула. Водородная связь играет важную роль в стабилизации этих схем складывания. Двумя основными вторичными структурами являются альфа-спираль и антипараллельный бета-складчатый лист. Есть и другие периодические конформации, но α-спираль и β-складчатый лист являются наиболее стабильными. Один полипептид или белок может содержать несколько вторичных структур.

α-Спираль представляет собой правую или правую спираль, в которой каждая пептидная связь находится в trans и плоская. Аминогруппа каждой пептидной связи обычно проходит вверх и параллельно оси спирали; карбонильная группа обычно направлена ​​вниз.

β-складчатый лист состоит из протяженных полипептидных цепей с соседними цепями, идущими антипараллельно друг другу. Как и в случае α-спирали, каждая пептидная связь является транс и плоской. Аминные и карбонильные группы пептидных связей направлены друг к другу и в одной плоскости, поэтому водородные связи могут возникать между соседними полипептидными цепями.

Спираль стабилизирована за счет водородной связи между аминогруппами и карбонильными группами одной и той же полипептидной цепи. Гофрированный лист стабилизирован водородными связями между аминогруппами одной цепи и карбонильными группами соседней цепи.

Третичная структура

Третичная структура полипептида или белка – это трехмерное расположение атомов в одной полипептидной цепи. Для полипептида, состоящего из одного конформационного паттерна сворачивания (например, только альфа-спирали), вторичная и третичная структуры могут быть одной и той же. Кроме того, для белка, состоящего из одной молекулы полипептида, третичная структура является наивысшим достижимым уровнем структуры.

Третичная структура в значительной степени поддерживается дисульфидными связями. Дисульфидные связи образуются между боковыми цепями цистеина путем окисления двух тиоловых групп (SH) с образованием дисульфидной связи (SS), также иногда называемой дисульфидным мостиком.

Четвертичная структура

Четвертичная структура используется для описания белков, состоящих из нескольких субъединиц (нескольких молекул полипептидов, каждая из которых называется «мономером»). Большинство белков с молекулярной массой более 50 000 состоит из двух или более нековалентно связанных мономеров. Расположение мономеров в трехмерном белке представляет собой четвертичную структуру. Наиболее распространенным примером, используемым для иллюстрации четвертичной структуры, является белок гемоглобин. Четвертичная структура гемоглобина – это совокупность его мономерных субъединиц. Гемоглобин состоит из четырех мономеров. Есть две α-цепи, каждая из которых содержит 141 аминокислоту, и две β-цепи, каждая из которых содержит 146 аминокислот. Поскольку существует две разные субъединицы, гемоглобин имеет гетерочетвертичную структуру. Если все мономеры в белке идентичны, имеется гомочетвертичная структура.

Гидрофобное взаимодействие является основной стабилизирующей силой для субъединиц в четвертичной структуре. Когда отдельный мономер складывается в трехмерную форму, чтобы подвергать свои полярные боковые цепи воздействию водной среды и экранировать свои неполярные боковые цепи, на открытой поверхности все еще остаются некоторые гидрофобные участки. Два или более мономера соберутся так, чтобы их открытые гидрофобные секции соприкоснулись.

Дополнительная информация

Хотите получить дополнительную информацию? на аминокислоты и белки? Вот несколько дополнительных онлайн-ресурсов по аминокислотам и хиральности аминокислот. Помимо текстов по общей химии, информацию о структуре белка можно найти в текстах по биохимии, органической химии, общей биологии, генетике и молекулярной биологии. Тексты по биологии обычно включают информацию о процессах транскрипции и трансляции, посредством которых генетический код организма используется для производства белков.

Оцените статью
recture.ru
Добавить комментарий