Белки в клетке

Белки – очень важные молекулы, необходимые для всех живых организмов. По сухому весу белки – самая крупная единица клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения. Всего существует семь типов белков.

Белки

  • Белки – это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
  • Встречаются в цитоплазме, трансляция – это процесс, посредством которого белки синтезируются .
  • Типичный белок состоит из единственного набора аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
  • Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
  • Существует семь типов белков. : антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Синтез белков

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией . Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК. Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот. Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

  • Атом водорода (H)
  • Карбоксильная группа (-COOH)
  • Аминогруппа (-NH2)
  • «Вариабельная» группа

Среди различных типов аминокислот “вариабельная” группа наиболее ответственна за вариацию, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока они не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть шаровидным или волокнистым в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.. Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Одна молекула белка может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку – коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для перемещения по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков. под которые попадают все белки. К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела – это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных злоумышленников в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, – это иммобилизация для их уничтожения лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты – это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами. Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы – фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин – это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются те, что присутствуют в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза – все они выполняют важные биологические функции. Амилаза слюны – это основной фермент, содержащийся в слюне, который расщепляет крахмал до сахара..

Гормональные белки

Гормональные белки – это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин действует. гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки являются волокнистыми и вязкими, это образование делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа , волосы, перья, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Белки-хранилища

Белки-хранилища резервные аминокислоты для организма до использования. Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин – еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки являются белками-переносчиками, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

Оцените статью
recture.ru
Добавить комментарий