Фермент – это макромолекула, катализирующая биохимическую реакцию. В этом типе химической реакции исходные молекулы называются субстратами. Фермент взаимодействует с субстратом, превращая его в новый продукт. Большинство ферментов названы путем объединения названия субстрата с суффиксом -аза (например, протеаза, уреаза). Почти все метаболические реакции в организме зависят от ферментов, чтобы реакции протекали достаточно быстро, чтобы быть полезными.
Химические вещества, называемые активаторами может усиливать активность ферментов, а ингибиторы снижают активность ферментов. Изучение энзимов называется
Для классификации ферментов используются шесть широких категорий:
- Оксидоредуктазы – участвуют в переносе электронов
- Гидролазы – расщепляют субстрат гидролизом (поглощая молекулу воды)
- Изомеразы – переносят группу в молекуле с образованием изомера.
- Лигазы (или синтетазы) – связывают разрыв пирофосфатной связи в нуклеотиде с образованием новых химических связей
- Оксидоредуктазы – участвуют в переносе электрона
- Трансферазы – переносят химическую группу от одной молекулы к другой
Как работают ферменты
Ферменты работают, снижая энергию активации, необходимую для протекания химической реакции. Как и другие катализаторы, ферменты изменяют равновесие реакции, но не расходуются в процессе. Хотя большинство катализаторов могут действовать в различных типах реакций, ключевой особенностью фермента является его специфичность. Другими словами, фермент, катализирующий одну реакцию, не будет иметь никакого эффекта на другую реакцию.
Большинство ферментов представляют собой глобулярные белки, которые намного больше, чем субстрат, с которым они взаимодействуют. Их размер варьируется от 62 аминокислот до более чем 2500 аминокислотных остатков, но только часть их структуры участвует в катализе. Фермент имеет так называемый активный сайт , который содержит один или несколько сайтов связывания, которые ориентируют субстрат в правильной конфигурации, а также каталитический сайт , которая является частью молекулы, которая снижает энергию активации. Остальная часть структуры фермента действует в первую очередь для наилучшего представления активного центра субстрату. Также может быть аллостерический сайт , где активатор или ингибитор могут связываться, вызывая изменение конформации, которое влияет на активность фермента.
Некоторым ферментам для катализа требуется дополнительное химическое вещество, называемое кофактором . Кофактором может быть ион металла или органическая молекула, например витамин. Кофакторы могут слабо или плотно связываться с ферментами. Плотно связанные кофакторы называются протезными группами ..
Два объяснения того, как ферменты взаимодействуют с субстратами, – это модель «замка и ключа» , предложенная Эмилем Фишером в 1894 году. и индуцированная модель соответствия , которая является модификацией модели замка и ключа, предложенной Дэниелом Кошландом в 1958 году. В модели замка и ключа фермент и субстрат имеют три компонента. размерные формы, которые подходят друг другу. Модель индуцированной подгонки предполагает, что молекулы ферментов могут изменять свою форму в зависимости от взаимодействия с субстратом. В этой модели фермент, а иногда и субстрат изменяют форму по мере взаимодействия до тех пор, пока активный сайт не будет полностью связан.
Примеры ферментов
Известно, что ферменты катализируют более 5000 биохимических реакций. Молекулы также используются в промышленности и в бытовых товарах. Ферменты используются для варки пива, вина и сыра. Недостаток ферментов связан с некоторыми заболеваниями, такими как фенилкетонурия и альбинизм. Вот несколько примеров распространенных ферментов:
- Амилаза в слюне катализирует начальное переваривание углеводов с пищей.
- Папаин – это распространенный фермент, содержащийся в размягчителе мяса, где он разрушает связи, удерживающие молекулы белка вместе.
- Ферменты, содержащиеся в стиральных порошках и пятновыводителях, помогают разрушать белковые пятна и растворяют масла на тканях.
- ДНК-полимераза катализирует реакцию при копировании ДНК, а затем проверяет, используются ли правильные основания.
Все ли ферменты белки?
Почти все известные ферменты – это белки. Когда-то считалось, что все ферменты являются белками, но были обнаружены определенные нуклеиновые кислоты, называемые каталитическими РНК или рибозимами, которые обладают каталитическими свойствами. Большую часть времени студенты изучают ферменты, на самом деле они изучают ферменты на основе белков, поскольку очень мало известно о том, как РНК может действовать как катализатор.
